蛋白质的结构简式图

蛋白质的结构简式图如下：

蛋白质结构是指蛋白质分子的空间结构。蛋白质主要由碳、氢、氧、氮等化学元素组成，是一类重要的生物大分子，所有蛋白质都是由20种不同氨基酸连接形成的多聚体，在形成蛋白质后，这些氨基酸又被称为残基。

蛋白质和多肽之间的界限并不是很清晰，有人基于发挥功能性作用的结构域所需的残基数认为，若残基数少于40，就称之为多肽或肽。要发挥生物学功能，蛋白质需要正确折叠为一个特定构型，主要是通过大量的非共价相互作用（如氢键，离子键，范德华力和疏水作用）来实现；此外，在一些蛋白质（特别是分泌性蛋白质）折叠中，二硫键也起到关键作用。

为了从分子水平上了解蛋白质的作用机制，常常需要测定蛋白质的三维结构。由研究蛋白质结构而发展起来了结构生物学，采用了包括X射线晶体学、核磁共振等技术来解析蛋白质结构。一定数量的残基对于发挥某一生物化学功能是必要的；40-50个残基通常是一个功能性结构域大小的下限。蛋白质大小的范围可以从这样一个下限一直到数千个残基。

数字代表氨基酸的序号，图中这个蛋白质可以看出肽链有两条，标注7的表示那个位置是第七个氨基酸，标89的表示那个位置是第89个氨基酸，最末端101表示最后一个氨基酸是第101个，也就是这条肽链一共有101个氨基酸，把两条肽链的氨基酸加起来就是整个蛋白质的氨基酸数量了。不懂再追问吧

指多肽主链骨架原子沿一定的轴盘旋或折叠而形成的特定的构象，即肽链主链骨架原子的空间位置排布，不涉及氨基酸残基侧链。

由于蛋白质的分子量较大，因此，一个蛋白质分子的不同肽段可含有不同形式的二级结构。

维持二级结构的主要作用力为氢键。

一种蛋白质的二级结构并非单纯的α螺旋或β折叠结构,而是这些不同类型构象的组 。

蛋白质二级结构的主要形式 包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。

蛋白质分子中多个肽平面通过氨基酸α-碳原子的旋转，使多肽主链各原子沿中心轴向右盘曲形成稳定的 α螺旋 (a-helix)构象。

α螺旋具有下列特征 （对应最上面图一中二级结构“即为α螺旋”理解）

(1)多肽链以肽单元为基本单位，以Cα为旋转点形成右手螺旋， 氨基酸残基的侧链基团伸向螺旋的外侧 。

(2)每3.6个氨基酸旋转一周， 肽键平面与中心轴平行 。

(3) 氢键 是α螺旋稳定的主要次级键。相邻螺旋之间形成链内氢键，即每个肽单位N上的氢原子与第四个肽单位羰基（C=O）上的氧原子生成氢键，氢键与中心轴平行。若氢键破坏，α螺旋构象即被破坏。

在β折叠中，两条以上氨基酸链（肽链），或同一条肽链之间的不同部分形成 平行或反平行 排列，成为“股”。肽平面之间呈手风琴状折叠，股与股之间会通过氢键固定，但 氢键主要在股间 而不是股内。氨基酸残基的R侧链分布在片层的上下。

β折叠层并不是平的，因为侧链的存在使得它看上去像手风琴一样波纹起伏。这样每一股会更紧密排列，氢键更容易建立。在蛋白质结构中β折叠通常会用箭头表示。 肽链的氮端在同侧为顺式，不在同侧为反式 。反式较顺式平行折叠更加稳定。

能形成β折叠的氨基酸残基一般不大，而且不带同种电荷，这样有利于多肽链的伸展 ，如甘氨酸、丙氨酸在β折叠中出现的几率最高。免疫球蛋白有大量的β折叠层。

多肽链中出现的180°回折的结构称为β转角(β-bend)或β回折(β-turn)， 即U型转折结构。

β折叠中那个转角便是β转角（看上面图二）。

已经发现的 蛋白质的抗体识别、磷酸化、糖基化和羟基化位点 经常出现在转角和紧靠转角。

除上述有规则的构象外，多肽链中肽平面的一些无规则排列的无规律构象，称为 无规则卷曲(random coil) 。

无规卷曲通过主链间的氢键或主链与侧链间的氢键稳定其构象，是蛋白质结构中的基本构件。 卷曲的柔性构象可使肽链改变走向，利于连接结构相对刚性的α螺旋和β折叠 ，在蛋白质肽链的卷曲、折叠过程中起重要作用。

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